Bromelain (Enzymgemisch aus der Ananas)

Warum Bromelain kein Einzelstoff ist

In vielen Zutatenlisten steht Bromelain wie ein klar umrissener Stoff. Chemisch trifft das nicht zu. Gemeint ist ein Extrakt mit mehreren verwandten Enzymen.

Proteasen sind Enzyme, die Eiweisse zerschneiden. Sie trennen die Bindungen zwischen einzelnen Aminosäuren, die sogenannten Peptidbindungen, sodass aus langen Eiweissketten kürzere Bruchstücke entstehen.

In Ananasextrakten lassen sich mehrere solcher Enzyme unterscheiden, die die Enzymnomenklatur unter eigenen Kennziffern führt. Stammbromelain trägt die Nummer EC 3.4.22.32, Fruchtbromelain die Nummer EC 3.4.22.33. Daneben werden Ananain (EC 3.4.22.31) und Comosain beschrieben.

Rohe Extrakte enthalten zusätzlich Stoffe, die keine Proteasen sind. Beschrieben werden unter anderem eine saure Phosphatase, eine Peroxidase, zuckerspaltende Enzyme sowie eigene Hemmstoffe der Proteasen. Wie viel davon im Endprodukt bleibt, hängt vollständig vom Aufreinigungsgrad ab.

Stammbromelain und Fruchtbromelain

Die wichtigste Unterscheidung betrifft die Herkunft im Pflanzenkörper: Der Stamm liefert ein anderes Enzym als die Frucht. Beide werden umgangssprachlich Bromelain genannt.

Praktisch alles, was im Handel als Bromelain angeboten wird, ist Stammbromelain. Der Grund ist einfach. Nach der Ernte fällt der Stamm ohnehin an, die Frucht dagegen ist das eigentliche Verkaufsprodukt.

Die beiden Enzyme unterscheiden sich messbar. Bei Stammbromelain hängt eine Zuckerkette an, es ist also glykosyliert. Fruchtbromelain wird meist als nicht glykosyliert beschrieben. Auch ihr elektrisches Verhalten weicht ab. Stammbromelain verhält sich basisch, Fruchtbromelain sauer.

Für die Molekülmasse werden bei beiden Werten um 24 bis 26 Kilodalton berichtet. Ein Kilodalton ist die übliche Masseneinheit für Eiweisse. Trotz ähnlicher Grösse schneiden die Enzyme Eiweissketten an unterschiedlichen Stellen.

Fruchtbromelain ist deutlich schlechter untersucht. Eine thailändische Arbeit reinigte es aus dem Saft der Sorte Phuket auf.¹ Über Fällung mit Ammoniumsulfat sowie zwei chromatografische Schritte erfolgte die Reinigung. Der Reinigungsgrad stieg dabei um das 95,2-Fache. Als günstigste Bedingungen nennt die Arbeit 45 Grad Celsius und einen pH-Bereich von 6 bis 8.

Steckbrief

Wie eine Cysteinprotease arbeitet

Auf den Ort der Reaktion verweist der Name Cysteinprotease. Im Inneren des Enzyms liegt eine Spalte, das aktive Zentrum, in dem die Aminosäure Cystein mit einer Schwefel-Wasserstoff-Gruppe sitzt.

Diese Gruppe greift die Peptidbindung des Eiweisses an, dabei wirkt ein benachbartes Histidin daran mit. Die Kette bricht, ein Bruchstück löst sich, danach wird das Enzym mit Wasser wieder frei. Ein einzelnes Enzymmolekül kann diesen Ablauf tausendfach wiederholen.

Bei Papain aus der Papaya findet sich genau dieselbe Bauweise. Beide gehören zur Peptidasefamilie C1. Benannt ist sie nach dem Papain. Auch Serrapeptase ist eine Protease. Sie arbeitet aber nach einem anderen chemischen Prinzip.

Die Schwefelgruppe ist zugleich die Schwachstelle. Sie reagiert leicht mit Sauerstoff und mit Schwermetallionen. Oxidiert sie, verliert das Enzym seine Aktivität. Mit reduzierend wirkenden Stoffen werden Präparate im Labor deshalb häufig stabilisiert, etwa mit Cystein oder Ascorbinsäure, also Vitamin C.

Gewinnung aus dem Ananasstamm

Die Ananaspflanze trägt pro Trieb eine Frucht. Nach der Ernte bleibt ein kräftiger, faseriger Stamm zurück, in der Plantagenwirtschaft lange reiner Abfall.

Genau dieser Stamm ist heute der Rohstoff. Bromelain ist damit ein Nebenprodukt der Ananasverarbeitung. Für Schalen, Kronen und Kerngehäuse aus der Konservenfabrik gilt dasselbe.

1. Zerkleinern: Stämme oder Reststoffe werden gemahlen und ausgepresst
2. Klären: Zentrifugieren und Filtrieren entfernt Fasern und Schwebstoffe
3. Aufkonzentrieren: Ultrafiltration trennt kleine Moleküle vom Eiweiss ab
4. Fällen: Ammoniumsulfat, Aceton oder Ethanol lassen das Eiweiss ausfallen
5. Trocknen: Gefriertrocknung oder Sprühtrocknung ergibt ein Pulver
6. Feinreinigung: Ionenaustausch- und Gelfiltrationschromatografie für hohe Reinheit

Der gesamte Ablauf steht unter Zeitdruck. Die Proteasen bauen sich in Lösung gegenseitig ab, ein Vorgang, der Autolyse heisst. Deshalb sind Kühlung und rasche Weiterverarbeitung Standard.

Wie stark die Zeit hineinspielt, zeigt eine Untersuchung an Kronen- und Schalenabfall aus Indonesien.² Bei rund 29 Grad Celsius blieb der Rohstoff sieben Tage brauchbar. Bei 4 Grad Celsius verlängerte sich die Spanne auf zwanzig Tage. Für das Kronenmaterial wurden 46,35 internationale Einheiten je Milligramm gemessen, für das Schalenmaterial 29,10.

Neuere Verfahren zielen auf schonendere Extraktion. Eine indische Arbeit setzte Mikrowellen zur Extraktion aus Ananasschalen ein.³ Als günstigste Einstellung nennt sie 200 Watt und ein Verhältnis von Feststoff zu Flüssigkeit von 1 zu 5. Dazu kommen zehn Minuten Behandlung. Nach anschliessender Gelfiltration erreichte das Präparat eine spezifische Aktivität von 512 Einheiten je Milligramm.

Warum Enzyme in Aktivität angegeben werden

Bei den meisten Zutaten steht eine Masse auf der Verpackung, etwa Milligramm. Bei Enzymen genügt das nicht. Zwei Pulver mit identischer Masse können völlig unterschiedlich stark spalten.

In der Empfindlichkeit des Moleküls liegt der Grund. Ein Enzym wirkt nur, solange seine räumliche Faltung intakt ist, und Hitze, Oxidation oder falscher pH-Wert zerstören diese Faltung. Dann ist das Eiweiss noch da, tut aber nichts mehr.

Deshalb misst man nicht die Menge, sondern die Leistung. Man gibt dem Enzym ein Testeiweiss. Gemessen wird, wie schnell es dieses zerlegt. Das Ergebnis ist eine Aktivitätseinheit.

Auf eine Prüfvorschrift beziehen sich Angaben wie 2400 GDU je Gramm also. Ein Umrechnen zwischen den Systemen ist nur eingeschränkt möglich, denn Substrat, Temperatur, pH-Wert und Messdauer unterscheiden sich zwischen den Verfahren.

Dass die reine Aktivitätszahl als Nachweis nicht genügt, zeigte eine analytische Arbeit von 2026.⁴ Sie prüfte vier im Handel erhältliche Bromelain-Rohstoffe mit mehreren Verfahren gleichzeitig. Nur eine Probe entsprach den angegebenen Werten. Zwei Proben zeigten gar keine Enzymaktivität. Bei der vierten stammte die gemessene Aktivität nicht von Bromelain, sondern von Papain.

Temperatur, pH-Wert und Hitzeinaktivierung

Jedes Enzym hat ein Arbeitsfenster. Ausserhalb davon lässt die Aktivität nach. Für Bromelain liegt das Temperaturoptimum je nach Präparat etwa zwischen 40 und 60 Grad Celsius.

Mit steigender Temperatur nimmt die Aktivität zunächst zu, Moleküle bewegen sich schneller und treffen häufiger aufeinander. Ab einem bestimmten Punkt kippt der Effekt: Die Wärme löst die Faltung des Enzyms auf.

Diese Entfaltung ist nicht umkehrbar. Nach dem Abkühlen wird ein einmal denaturiertes Enzym nicht wieder aktiv. Genau darauf beruhen Pasteurisieren und Sterilisieren in der Konservenfabrik.

Der Klassiker: Ananas und Wackelpudding

Das bekannteste Alltagsphänomen rund um Bromelain steht in vielen Kochbüchern. Mit frischer Ananas wird eine Gelatinespeise nicht fest. Mit Ananas aus der Dose gelingt sie problemlos.

Der Hintergrund ist reine Chemie. Gelatine besteht aus Kollagen, das durch Erhitzen aufgespalten wurde. Bei Abkühlung legen sich die Ketten wieder aneinander und bilden ein Netz, in dessen Maschen Wasser festgehalten wird.

Bromelain zerschneidet genau diese Ketten. Aus langen Ketten werden kurze Bruchstücke. Kurze Bruchstücke bilden kein tragfähiges Netz mehr. Die Masse bleibt flüssig.

Das pelzige Gefühl beim Essen frischer Ananas

Ein zweites Alltagsphänomen betrifft die Zunge. Wer grössere Mengen frischer Ananas isst, bemerkt ein pelziges oder raues Gefühl. Bei erhitzter Ananas tritt es nicht auf.

Auch hier ist die Erklärung enzymchemisch. Von Eiweissen ist die Oberfläche der Mundschleimhaut bedeckt, und die Proteasen der frischen Frucht spalten Bindungen darin. Die Oberfläche verändert dadurch kurzfristig ihre Beschaffenheit. Der Tastsinn registriert das.

Ein zweiter Faktor kommt hinzu. Ananassaft enthält Fruchtsäuren, vor allem Citronensäure, und der niedrige pH-Wert verstärkt den Eindruck zusätzlich.

Der Effekt verschwindet von selbst, sobald das Enzym mit dem Speichel abtransportiert ist. An frisches Fruchtfleisch ist er gebunden. Gegrillte Ananasscheiben oder Dosenware lösen ihn nicht aus, weil die Hitze die Enzyme zuvor entfaltet hat.

Bromelain als Fleischzartmacher

Zähes Fleisch ist eine Frage der Bindegewebsstruktur: Über den Widerstand beim Kauen entscheiden Kollagenfasern und die Eiweisse der Muskelfaser. Proteasen greifen beide an.

Deshalb gehört Bromelain zu den gängigsten Fleischzartmachern. Ein Übersichtsbeitrag von 2023 nennt Papain, Bromelain und Ficin als die drei am häufigsten eingesetzten Pflanzenproteasen.⁵ Genannt werden ausserdem Actinidin aus der Kiwi, Zingibain aus dem Ingwer und Cucumin.

Die Dosierung ist heikel. Derselbe Beitrag beschreibt, dass unkontrollierte Enzymwirkung zu einer breiigen Textur führt. Als weitere Schwierigkeiten nennt er die Kosten der Aufreinigung und die Autolyse der Enzyme.

Wie stark die Wirkung ausfällt, zeigen Messungen an Thunfisch.⁶ Dabei wurden Papain, Bromelain und Ficin nebeneinander geprüft. Bromelain senkte die Scherkraft um 86,95 Prozent und die Härte um 58,25 Prozent. Zugleich wurde eine ungleichmässige Porenbildung im Gewebe beobachtet.

Ein Ansatz gegen die schwierige Steuerbarkeit ist das Immobilisieren, bei dem das Enzym an einen Träger gebunden wird. Eine Arbeit von 2025 verglich solche Verfahren für Ficin, Papain und Bromelain.⁷ Für Bromelain erwies sich die Bindung an hochmolekulares Chitosan mit 3,33 Prozent Glutaraldehyd als günstigste Variante.

Weitere technische Anwendungen

Über die Fleischverarbeitung hinaus reicht der industrielle Einsatz. Überall dort, wo Eiweissketten gezielt verkürzt werden sollen, kommen Proteasen infrage, Bromelain als eine von mehreren Optionen.

• Backindustrie: Proteasen schwächen das Klebereiweiss Gluten; der Teig wird dehnbarer und zieht sich nach dem Ausrollen weniger zusammen, was bei Keksen und Crackern erwünscht ist
• Getränketechnik: Eiweisse können sich beim Kühlen mit Gerbstoffen verbinden und eine Trübung bilden; Proteasen zerlegen diese Eiweisse schon im Voraus
• Lederherstellung: in der Beize, dem Arbeitsschritt zwischen Enthaarung und Gerbung; Proteasen lockern die Faserstruktur, das Leder wird weicher und geschmeidiger
• Eiweisshydrolysate: gezielte Spaltung von Eiweiss zu kurzkettigen Bruchstücken, etwa für Futtermittel oder als Ausgangsmaterial für Aromastoffe
• Molkereitechnik: Milcheiweiss gerinnt unter Proteaseneinwirkung, weshalb die Aktivität teils über die Gerinnungszeit gemessen wird
• Reststoffverwertung: Schalen, Kronen und Kerngehäuse der Ananasverarbeitung als Rohstoffquelle statt als Abfall^2,3

Abgrenzung zu Papain und Ficin

Mit zwei anderen Pflanzenproteasen wird Bromelain oft in einem Atemzug genannt. Alle drei stammen aus tropischen oder subtropischen Pflanzen und sind Cysteinproteasen derselben Familie.

Weil sie sich technisch ähnlich verhalten, sind Verwechslungen naheliegend, doch sie unterscheiden sich in Herkunft, Schnittstellenvorliebe und Hitzeempfindlichkeit. Die bereits erwähnte Analyse von Handelsware fand in einer als Bromelain deklarierten Probe tatsächlich Papain.⁴

Papain gilt als besonders hitzestabil. Deshalb wird es gern bei höheren Temperaturen eingesetzt. Aus dem milchigen Saft der Feige stammt Ficin, der bei Verletzung des Gewebes austritt. In der Vergleichsuntersuchung an Thunfisch fiel die Textur nach Ficin-Behandlung anders aus als nach Bromelain.⁶

Womit sich die Forschung befasst

Ein grosser Teil der aktuellen Arbeiten betrifft die Gewinnung. Untersucht wird, wie sich Enzym aus Reststoffen möglichst schonend herauslösen lässt. Geprüft werden dabei Mikrowellen, wässrige Zweiphasensysteme und Fällungsverfahren.³

Mit der Lagerfähigkeit des Rohmaterials befasst sich ein zweiter Strang. Die indonesische Arbeit an Kronen- und Schalenabfall gehört in dieses Feld.² Für Verarbeitungsbetriebe sind solche Daten praktisch bedeutsam.

Ein dritter Strang betrifft die Analytik und die Echtheitsprüfung. Gegenstand ist die Frage, mit welchen Methoden sich Bromelain zweifelsfrei nachweisen lässt.⁴ Die Autorinnen und Autoren halten die alleinige Aktivitätsmessung für unzureichend.

Mit dem Immobilisieren von Enzymen beschäftigt sich ein vierter Strang. Untersucht wird, wie sich Proteasen an Trägermaterialien binden lassen, ohne ihre Aktivität einzubüssen.⁷ Ziel ist die Wiederverwendbarkeit im technischen Prozess.

Die hier referierten Arbeiten beschreiben Chemie, Gewinnung und technische Verarbeitung. Sie treffen keine Aussage über eine Anwendung beim Menschen. Präparate, Reinheitsgrade und Messbedingungen unterscheiden sich zwischen den Arbeiten zudem erheblich.

Häufige Fragen

Was ist Bromelain?

Bromelain ist ein Gemisch proteinspaltender Enzyme aus der Ananas. Zu den Hauptkomponenten zählen Cysteinproteasen. Es handelt sich nicht um einen einzelnen Reinstoff, sondern um ein Stoffgemisch.

Woher stammt der Name Bromelain?

Auf die Pflanzenfamilie der Bromeliengewächse geht der Name zurück. Die Ananas gehört zu dieser Familie. An den schwedischen Botaniker Olof Bromelius erinnert der Familienname wiederum.

Was ist der Unterschied zwischen Stammbromelain und Fruchtbromelain?

Aus verschiedenen Pflanzenteilen stammen sie. Chemisch sind sie verschieden. Stammbromelain trägt eine Zuckerkette und verhält sich basisch, Fruchtbromelain meist nicht und sauer. Handelsware besteht nahezu ausschliesslich aus Stammbromelain.

Warum wird Wackelpudding mit frischer Ananas nicht fest?

Über lange Eiweissketten bildet Gelatine ihr Gel. Beim Abkühlen entsteht daraus ein Netz. Bromelain zerschneidet diese Ketten. Kurze Bruchstücke können kein Netz mehr bilden. Deshalb bleibt die Masse flüssig.

Warum gelingt es mit Ananas aus der Dose?

Vor dem Verschliessen wird Konservenananas erhitzt. Die Hitze entfaltet die Enzyme dauerhaft. Sie verlieren ihre Aktivität. Ohne aktives Enzym bleiben die Gelatineketten unversehrt. Das Gel entsteht.

Warum wird die Zunge bei frischer Ananas pelzig?

Die Proteasen der frischen Frucht spalten Bindungen in den Eiweissen an der Schleimhautoberfläche. Deren Beschaffenheit verändert sich dadurch kurzfristig. Die Fruchtsäure verstärkt den Eindruck. Bei erhitzter Ananas bleibt der Effekt aus.

Was bedeutet die Angabe GDU?

Für Gelatin Digesting Unit steht GDU, also für eine gelatinespaltende Einheit. Sie beschreibt, wie schnell ein Präparat ein Testsubstrat aus Gelatine zerlegt. Enzyme werden in Aktivität angegeben, weil gleiche Masse nicht gleiche Leistung bedeutet.

Bei welcher Temperatur wird Bromelain unwirksam?

Oberhalb von etwa 60 Grad Celsius fällt die Aktivität rasch ab. Bei den Temperaturen des Pasteurisierens und Sterilisierens ist keine Aktivität mehr messbar. Der Vorgang ist nicht umkehrbar.

Woraus wird Bromelain technisch gewonnen?

Hauptquelle ist der Stamm der Ananaspflanze. Nach der Ernte bleibt er zurück. Als Rohstoff dienen daneben Schalen, Kronen und Kerngehäuse aus der Konservenproduktion. Bromelain ist damit ein Nebenprodukt der Ananasverarbeitung.

Wie unterscheidet sich Bromelain von Papain?

Aus verschiedenen Pflanzen stammen sie, obwohl beide Cysteinproteasen derselben Peptidasefamilie sind. Bromelain kommt aus der Ananas, Papain aus dem Milchsaft der Papaya. Sie unterscheiden sich in bevorzugten Schnittstellen und in der Hitzestabilität.

Quellen

1. Fractionation and activity profiling of fruit bromelain from pineapples of Phuket variety growing in Thailand. Journal of Food Biochemistry, 2019. DOI: 10.1111/jfbc.13011 (PMID 31393018)
2. Turning Agricultural Waste Into Enzymatic Treasure: Bromelain Stability in Pineapple Crown and Peel Waste From Subang District, Indonesia. Biochemistry Research International, 2026. DOI: 10.1155/bri/7470038 (PMID 41768423)
3. Valorization of pineapple rind for bromelain extraction using microwave assisted technique: optimization, purification, and structural characterization. Journal of Food Science and Technology, 2024. DOI: 10.1007/s13197-023-05863-4 (PMID 38327857)
4. A Multidisciplinary Analytical Strategy for the Authentication and Quality Assessment of Bromelain in Dietary Supplements. International Journal of Molecular Sciences, 2026. DOI: 10.3390/ijms27093830 (PMID 42123415)
5. Application of Plant Proteases in Meat Tenderization: Recent Trends and Future Prospects. Foods, 2023. DOI: 10.3390/foods12061336 (PMID 36981262)
6. Proteolytic and structural mechanisms in tuna tenderization by papain, bromelain and ficin. Food Chemistry: X, 2025. DOI: 10.1016/j.fochx.2025.103010 (PMID 40995205)
7. Various Options for Covalent Immobilization of Cysteine Proteases: Ficin, Papain, Bromelain. International Journal of Molecular Sciences, 2025. DOI: 10.3390/ijms26020547 (PMID 39859263)

Zusammengestellt von der Sanasis-Fachredaktion. Quellen im Volltext über die angegebenen DOI abrufbar.