L-Ornithin: eine Aminosäure, die in keinem Eiweiss steckt

Was «nicht proteinogen» bedeutet

Rund zwanzig Aminosäuren haben im genetischen Code ein eigenes Codewort. Nur sie werden beim Bau von Eiweiss eingesetzt. Man nennt sie deshalb proteinogen, also eiweissbildend. Ornithin gehört nicht dazu.

Wer eine Eiweisskette zerlegt, findet darin kein Ornithin. Die Lebensmittelanalytik ordnet den Stoff entsprechend ein: Avula und Mitarbeitende führen L-Ornithin 2025 in ihrer Übersicht zu freien Aminosäuren in Hülsenfrüchten ausdrücklich unter den nicht proteinogenen Aminosäuren.

Warum gibt es den Stoff dann überhaupt im Körper? Weil er nicht aus zerlegtem Eiweiss stammt, sondern im Stoffwechsel selbst gebildet wird. Das Enzym Arginase trennt vom Arginin einen Baustein ab; zurück bleibt Ornithin. Morris beschreibt diesen Schritt 2002 in seiner Übersicht zur Regulation der beteiligten Enzyme.

Der Harnstoffzyklus ist ein Kreis, kein Weg

Hans Adolf Krebs und Kurt Henseleit veröffentlichten 1932 in der Klinischen Wochenschrift ihre Arbeit «Untersuchungen über die Harnstoffbildung im Tierkörper». Sie beschrieben darin keine gerade Reaktionskette, sondern einen Kreisprozess.

Der Unterschied ist der Kern der Sache. In einer Kette wird der Ausgangsstoff aufgebraucht. In einem Kreis kehrt er am Ende zurück. Ornithin ist hier also kein Verbrauchsstoff, sondern ein Träger, der nach jedem Durchlauf wieder zur Verfügung steht.

Vier Stationen bilden den Kreis. Ornithin nimmt Carbamoylphosphat auf und wird zu Citrullin. Citrullin verbindet sich mit Asparaginsäure zu Argininosuccinat. Daraus entsteht Arginin. Am Arginin trennt die Arginase Harnstoff ab — und übrig bleibt wieder Ornithin.

Ein Teil dieser Reaktionen läuft in den Mitochondrien ab, den Kraftwerken der Zelle. Haskins und Mitarbeitende zeigten 2021, dass drei dieser Enzyme an der inneren Mitochondrienmembran in Gruppen beieinanderliegen: N-Acetylglutamat-Synthase, Carbamoylphosphat-Synthetase 1 und Ornithin-Transcarbamylase.

Das sind Aussagen der Biochemie. Was daraus für eine einzelne Person folgt, richtet sich nicht nach solchen Arbeiten, sondern nach den amtlich zugelassenen Angaben. Für Ornithin besteht keine einzige.

Drei Moleküle mit demselben Grundgerüst

Ornithin, Citrullin und Arginin sind chemisch nahe Verwandte. Alle drei tragen dieselbe kurze Kohlenstoffkette mit einer Aminogruppe und einer Säuregruppe am einen Ende. Sie unterscheiden sich nur darin, was am anderen Ende sitzt.

Arginin ist die einzige der drei, die auch in Eiweiss vorkommt. Citrullin und Ornithin sind beide nicht proteinogen. Die Verordnung über Nahrungsergänzungsmittel führt trotzdem alle drei in ihrer Liste der zulässigen Aminosäuren.

Ein Ausgang aus dem Kreis: Putrescin

Nicht jedes Ornithin bleibt im Kreis. Das Enzym Ornithin-Decarboxylase entfernt die Säuregruppe — Fachleute nennen das Decarboxylierung. Übrig bleibt Putrescin, systematisch Butan-1,4-diamin, C4H12N2, 88,15 Gramm je Mol.

Putrescin ist das einfachste Polyamin: eine kurze Kohlenstoffkette mit je einer Aminogruppe an beiden Enden. Pegg beschreibt die Ornithin-Decarboxylase 2009 als das Eingangsenzym dieses Stoffwechselzweigs. Bachrach zeichnet 2010 die frühe Forschungsgeschichte der Polyamine nach.

Der Name des Stoffes erklärt sich aus seinem ersten Fundort. PubChem führt Putrescin als jene Verbindung, die für den Geruch faulenden Fleisches verantwortlich ist; das lateinische Wort putrescere heisst faulen.

Was in der Schweiz gilt

Anhang 1 Teil B der Verordnung über Nahrungsergänzungsmittel trägt die Überschrift «Sonstige Stoffe mit Anwendungsbeschränkungen». Ziffer 1 dieses Teils listet die Aminosäuren. Der Eintrag zu L-Ornithin ist kurz und eindeutig:

• Höchstmenge 2000 mg je empfohlener täglicher Verzehrsmenge, für Erwachsene.
• Die Spalte der Warnhinweise bleibt leer — es ist keiner vorgeschrieben.
• Anhang 2 Ziffer 3.1 nennt als zulässige Verbindung «L-Ornithin». Eine Anmerkung erlaubt zusätzlich die Natrium-, Kalium-, Calcium- und Magnesiumsalze sowie die Hydrochloride.
• Anhang 14 der Verordnung über die Information über Lebensmittel führt keine zugelassene gesundheitsbezogene Angabe zu Ornithin.

Das vorangestellte «L» ist kein Zierat, sondern Teil der Zulassung. Das zweite Kohlenstoffatom des Moleküls trägt vier verschiedene Nachbarn und ist damit chiral: Es gibt zwei spiegelbildliche Formen, L und D. PubChem gibt für die L-Form den systematischen Namen (2S)-2,5-Diaminopentansäure an. Anhang 2 nennt nur diese Form.

Steckbrief

Häufige Fragen

Ist Ornithin eine essenzielle Aminosäure?

Nein. Essenziell heisst, dass ein Stoff mit der Nahrung zugeführt werden muss, weil der Körper ihn nicht bilden kann. Ornithin entsteht im Harnstoffzyklus und ist zudem nicht proteinogen.

Was heisst nicht proteinogen?

Dass der Stoff nicht in Eiweiss eingebaut wird. Nur Aminosäuren mit einem eigenen Codewort im genetischen Code werden beim Eiweissaufbau verwendet. Ornithin hat keines.

Warum heisst der Harnstoffzyklus ein Zyklus?

Weil Krebs und Henseleit 1932 einen geschlossenen Kreis beschrieben. Der Stoff, mit dem der Ablauf beginnt, entsteht am Ende wieder — er wird nicht aufgebraucht.

Wie hängen Ornithin, Citrullin und Arginin zusammen?

Sie sind die drei Aminosäuren des Kreises. Aus Ornithin wird Citrullin, daraus über eine Zwischenstufe Arginin, und aus Arginin wieder Ornithin. Chemisch teilen sie dasselbe Grundgerüst.

Wie hoch ist die Höchstmenge in der Schweiz?

2000 mg je empfohlener täglicher Verzehrsmenge, nach Anhang 1 Teil B der Verordnung über Nahrungsergänzungsmittel. Ein Warnhinweis ist dort nicht vorgeschrieben.

Warum nennt diese Seite keine Wirkung?

Weil zu Ornithin keine gesundheitsbezogene Angabe zugelassen ist. Ohne eine solche Zulassung darf eine Wirkung nicht ausgelobt werden, unabhängig davon, was Fachliteratur beschreibt.

Quellen

• Krebs HA, Henseleit K. Untersuchungen über die Harnstoffbildung im Tierkörper. Klinische Wochenschrift. 1932;11(18):757–759. DOI: 10.1007/bf01757657
• Morris SM Jr. Regulation of enzymes of the urea cycle and arginine metabolism. Annual Review of Nutrition. 2002;22:87–105. DOI: 10.1146/annurev.nutr.22.110801.140547 · PMID: 12055339
• Haskins N, Bhuvanendran S, Anselmi C, Gams A, Kanholm T, Kocher KM, LoTempio J, Krohmaly KI, Sohai D, Stearrett N, Bonner E, Tuchman M, Morizono H, Jaiswal JK, Caldovic L. Mitochondrial Enzymes of the Urea Cycle Cluster at the Inner Mitochondrial Membrane. Frontiers in Physiology. 2021;11:542950. DOI: 10.3389/fphys.2020.542950 · PMID: 33551825
• Avula B, Katragunta K, Parveen I, Tatapudi KK, Chittiboyina AG, Wang YH, Khan IA. Comprehensive Profiling of Free Proteinogenic and Non-Proteinogenic Amino Acids in Common Legumes Using LC-QToF: Targeted and Non-Targeted Approaches. Foods. 2025;14(4):611. DOI: 10.3390/foods14040611 · PMID: 40002056
• Pegg AE. Mammalian polyamine metabolism and function. IUBMB Life. 2009;61(9):880–894. DOI: 10.1002/iub.230 · PMID: 19603518
• Bachrach U. The early history of polyamine research. Plant Physiology and Biochemistry. 2010;48(7):490–495. DOI: 10.1016/j.plaphy.2010.02.003 · PMID: 20219382
• PubChem, National Library of Medicine: L-Ornithine CID 6262, C5H12N2O2, 132,16 g/mol; L-Citrulline CID 9750, C6H13N3O3; L-Arginine CID 6322, C6H14N4O2; Putrescine CID 1045, C4H12N2, 88,15 g/mol, abgerufen 2026.
• Verordnung des EDI über Nahrungsergänzungsmittel (VNem), SR 817.022.14, Anhang 1 Teil B Ziff. 1 — L-Ornithin 2000 mg, ohne Warnhinweis; Anhang 2 Ziff. 3.1 — zulässige Aminosäuren.
• Verordnung des EDI betreffend die Information über Lebensmittel (LIV), SR 817.022.16, Anhang 14 — zu Ornithin besteht keine zugelassene Angabe.